欢迎大家加入这个米氏常数的名词解释问题集合的讨论。我将充分利用我的知识和智慧，为每个问题提供深入而细致的回答，希望这能够满足大家的好奇心并促进思考。

米氏常数名词解释

米氏常数是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。

米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。

在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。

普通生物化学试题

　注意：请将答案写在答题纸上，否则无效；考试后试卷请交回监考教师处.

　 一、名词解释（每小题3分）

　1.变旋现象2.蛋白质一级结构3.必需脂肪酸4.别构酶5.辅基

　6.cAMP7.DNA变性8.尿素循环9.氧化磷酸化10.米氏常数

　（本题20分）二、单项选择题（每小题1分）线

　1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？（）A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸2.蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：（）

　A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．色氨酸D．苯丙氨酸

　3.持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：（）

　A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键4.蛋白质变性是由于（）

　A.一级结构改变B.空间构象破坏C.辅基脱落D.蛋白质水解

　5.必需氨基酸是对（）而言的。

　A.植物B.微生物C.动物和植物D.人和动物

　6.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？（）A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出

　C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点

　D．以上各项均不正确

　7.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：（）

　A．–XCCA3`末端B．TψC环；C．DHU环D．反密码子环

　8.构成多核苷酸链骨架的关键是：（）

　A．2′3′-磷酸二酯键B．2′4′-磷酸二酯键C．2′5′-磷酸二酯键D．3′5′-磷酸二酯键

　9.下列化合物中哪个不含腺苷酸组分：（）

　A．CoA

　B．FMNC．FADD．NAD+

　10.酶的竞争性可逆抑制剂可以使：（）

　A．Vmax减小，Km减小B．Vmax增加，Km增加

　C．Vmax不变，Km增加D．Vmax不变，Km减小

　11.酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：()

　A.形变底物与酶产生不可逆结合B.酶与未形变底物形成复合物

　C.酶的活性部位为底物所饱和D.过多底物与酶发生不利于催化反应的结合

　12.如果质子不经过F1／F0-ATP合成酶回到线粒体基质，则会发生：()

　A．氧化B．还原C．解偶联D．紧密偶联13.由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是：()A．果糖二磷酸酶B．葡萄糖-6-磷酸酶C．磷酸果糖激酶D．磷酸化酶

　14.在原核生物中，一摩尔葡萄糖经糖有氧氧化可产生ATP摩尔数：()

　A．12B．24C．36D．38

　15.脂肪酸活化后，β－氧化反复进行，不需要下列哪一种酶参与？（）

　A.脂酰CoA合成酶B.β－羟脂酰CoA脱氢酶C.烯脂酰CoA水合酶D.硫激酶16.转氨酶的辅酶是：（）

　A．NAD+B．NADP+

　C．FADD．磷酸吡哆醛

　17.参与尿素循环的氨基酸是：（）

　A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸18.生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的？（）

　A.氧化脱氨基B.还原脱氨基C.联合脱氨基D.转氨基

　19.分离鉴定氨基酸的纸层析属于（）

　A.亲和层析B.吸附层析C.离子交换层析D.分配层析

　20.进行酶活力测定时（）

　A.底物浓度必须极大于酶浓度B.酶浓度必须极大于底物浓度

　C.酶能提高反应的平衡点D.与底物浓度无关

　（本题10分）三、判断题（每小题1分）

　1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。（）2.所有氨基酸都具有旋光性。（）

　3.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。（）

　4.用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。（）

　5.具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。（）

　6.DNA的Tm值随（A+T）/（G+C）比值的增加而减少。（）7.DNA复性（退火）一般在低于其Tm值约20℃的温度下进行的。（）

　8.对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（）

　9.麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。（）

　10.萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径，可利用脂肪酸α-氧化生成的乙酰CoA合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。（）

　注意：请将答案写在答题纸上，否则无效；考试后试卷请交回监

　：号学

　题答名姓要不内线封级密班业专《普通生物化学》试卷第2页

　考教师处.（共3页）

　(本题40分)四、问答（共5小题，合计40分）

　1.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设

　有下列氨基酸序列（如图）：

　151015202527

　Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

　密（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。（4分）

　（2）何处可能形成链内二硫键？（2分）

　（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪

　些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？（4分）

　天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸

　2.简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。（5分）

　3.对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的

　Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于

　Km或大大低于Km呢？（5分）3页）封4.所谓糖异生途径中的能障是什么？代谢如何绕过之？（10分）

　5.1mol硬脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少molATP？（10分）

　线

　 普通生物化学篇二：普通生物化学知识要点

　课程代码：10118

　一、单项选择题(本大题共15小题，每小题2分，共30分)

　在每小题列出的四个备选项中只有一个是符合题目要求的，请将其代码填写在题后的括号内。错选、多选或未选均无分。

　1．最早提出细胞学说的两位科学家是（）

　A.Shleiden、Schwann

　C.Virchow、FlemmingB.Brown、PorkinjieD.Hertwig、Hooke

　2．下列有关原核细胞的描述有误的是（）

　A.原核细胞无内膜系统

　C.原核细胞无核糖体B.原核细胞无细胞骨架D.原核细胞无细胞核

　3．以下关于扫描电镜的描述不正确的是（）

　A.分辨率为6-10nm

　B.工作原理和光学显微镜相似，但采用电子束照明

　C.镜筒内为真空环境

　D.用来观察样品的表面结构

　4．构成脑血屏障的细胞连接是（）

　A.间隙连接

　C.桥粒B.紧密连接D.粘着带

　5．控制电压门通道开放与关闭的是（）

　A.转运分子的浓度

　C.膜电位的变化B.膜受体与配体的结合D.ATP能量的多少

　6．动物小肠细胞对葡萄糖的吸收依靠（）

　A.钠离子梯度驱动的同向协同

　C.钾离子梯度驱动的同向协同B.钠离子梯度驱动的反向协同D.钾离子梯度驱动的反向协同

　7．下列具有双层膜结构的.细胞器是（）

　A.线粒体

　C.高尔基复合体B.过氧化物酶体D.溶酶体

　8．下列关于内质网蛋白的叙述有误的是（）

　A.插入内质网膜成为跨膜蛋白

　C.运输到高尔基体B.留在内质网D.运送到线粒体

　第1页

　9．FADH2电子传递链中与磷酸化相偶联部位的数目是（）

　A.1个B.2个

　C.3个D.4个

　10．间期细胞核中结构疏松、染色浅的染色质是（）

　A.结构异染色质B.功能异染色质

　C.常染色质D.染色体

　11．染色质的基本结构单位是（）

　A.核糖体B.核小体

　C.DNAD.组蛋白

　12．粗肌丝和细肌丝的主要成分分别是（）

　A.肌动蛋白和肌球蛋白B.肌球蛋白和肌动蛋白

　C.微管蛋白和肌动蛋白D.肌球蛋白和微管蛋白

　13．减数分裂中细胞DNA含量发生减半（相对于体细胞）的时期是（）

　A.末期ⅡB.末期Ⅰ

　C.后期ⅡD.后期Ⅰ

　14．染色体分离分别由于何种微管解聚缩短和何种微管在微管动力蛋白参与下滑动延长？

　（

　A.均为极性微管B.均为动粒微管

　C.动粒微管和极性微管D.星体微管和极性微管

　15．“Hayflick”极限指（）

　A.细胞最小分裂次数B.细胞最大分裂次数

　C.细胞最适分裂次数D.细胞最大培养代数

　二、判断题（本大题共10小题，每小题1分，共10分）

　判断下列各题，正确的在题后括号内打“√”，错的打“×”。

　16．原核细胞和真核细胞的细胞器都相同。（）

　17．无论在任何情况下，细胞膜上的糖脂和糖蛋白只分布于膜的外表面。（）

　18．细胞内受体的本质是激素激活的基因调控蛋白，受体结合的DNA序列是受体依赖的转录增强子。（

　19．溶酶体内的pH是中性，即7.0左右。（）

　20．三羧酸循环在细胞质基质中进行。（）

　21．核小体的化学组成和螺线管的化学组成是一致的。（）

　22．肽链合成终止时，mRNA分子的终止密码子出现在核糖体的P位。（）

　23．微管的管壁是由13条原纤维组成的。（）

　24．CDK激酶含有周期蛋白和CDK蛋

　白，是细胞周期调控的重要因素。（）

　第2页））

　25．多莉羊的培育成功说明动物体细胞也是全能的。（）

　三、名词解释(本大题共8小题，每小题3分，共24分)

　26．电镜负染技术

　27．液态镶嵌模型

　28．ATP合成酶

　29．染色体

　30．核孔复合体结构模型

　31．细胞骨架

　32．细胞周期

　33．编程性细胞死亡

　四、论述题(本大题共4小题，每小题9分，共36分)

　34．试述主动运输的特点和分类。

　35．哪些蛋白质需要在内质网上合成？

　36．减数分裂期Ⅰ较体细胞有丝分裂期有哪些鲜明的特点？

　37．细胞在衰老过程中，其结构发生哪些深刻变化？

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1． 填空 30’ （30个空）

2． 判断 20’ (20题)

3． 名词解释 30’ (30个)

4． 问答 70’ （10’/题，8选7）

复习的思路：划成大块进行串联

生物大分子的结构与功能 酶学 代谢 [重点：蛋白质和核酸]

§ Introduction

生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。

（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。

§1 Carbohydrates

糖蛋白 蛋白聚糖

各种基本的概念，基本的功能

糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能

糖蛋白中的糖有何生物学意义

§2 Lipids（注意与生物膜的联系）

脂类的功能

脂肪酸、脂质体等一些基本概念

生物膜的模型与功能

一些固定的说法

§3 Amino acids

基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念

氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）

实验技能（联系蛋白质工程）

物理性质，光吸收，产生的原因

等电点等各种重要的概念

§4～6 The structure and function of the proteins

多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构

同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念

结构域和超二级结构的特征，有那些？

相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白

球蛋白

胶原蛋白

血红蛋白

从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）

蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）

蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）

§7 蛋白质的分离、纯化和表征

只要是涉及实验方法的部分一定要重点看

各种基本原理、基本方法

酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）

分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）

分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）

§8 酶通论

化学本质、基本概念——全酶，辅因子

基本分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）

作用特征：高效、专一、活性可调节

酶命名的基本方法（六大分类）

活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）

核酶、抗体酶

§9 酶促反应动力学

基本概念，例如：Vmax、初速度

酶与底物的关系 活性中心的概念

中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）

通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制

非竞争性抑制——不同的表达方程

反竞争性抑制 （由方程能说出所代表的意思）

各种影响因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH值and so on.

§10 酶的作用机制和酶的调节

基本概念

结构与功能的关系

活性中心必需基团

影响酶催化效率的因素、活性调节的因素

酶调节的方式有哪些？

（特别强调：从8到10章，不会有大题，但是考的很宽、很灵活。

例如：如何调节酶活性？其实是问酶催化的主要模式。

此外，这三章涉及到很多的名词解释和概念性的东西，一定要搞清楚。）

补充一点酶调节的种类

1、 别构酶和别构调节

正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型

负协同效应——双曲线——序变模型

别构调节是细胞内代谢的重要调节方式

2、 共价酶和可逆共价调节

一般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式

3、 酶原的激活

§11 维生素和辅酶

注意与酶学部分的关联

各种维生素或辅酶与代谢过程的联系（本章知识点较多，且很乱，在后面的内容中也多次提到，复习时最好是串联到一起复习，我自己也整理了一个提纲，不过还没完成，搞完后我会传上来的）

§12～15 核酸

组成、各级结构

DNA与RNA结构上的差异 RNA的稳定性和结构的关系

原核生物的基因组与真核生物的区别（还要注意涉及到的各种原核和真核的区别）

测序的方法（与基因工程的联系）

§36 The synthesis of RNA and its processing

RNA合成的基本过程

主要掌握原核的模式

§37 Genetic code

定义 遗传密码的破译过程 基本特性

§38 The synthesis and transport of the proteins

要清楚基本过程

特性：方向性（5'～3’） 与RNA的比较

转录好的RNA 蛋白质

3’ 5’ DNA(互补链)

Replication

5’ 3’ DNA (template)

Transcription

3’ 5’ mRNA（模板链）

Translation

5’ 3’ protein

核糖体、起始因子、延伸因子等基本概念

真核生物与原核生物蛋白质合成的差异：

部位、核糖体、mRNA、各类因子不同

蛋白质的加工（各种概念）:

信号肽、多聚核糖体、SD序列等

蛋白质合成的准确性与DNA复制准确性的差异（在蛋白质合成中，如果出现错误就可以降解掉）

加工中遇到的各种问题：多余的序列（酶原 有活性的酶）

蛋白质的内含子

§39 The metabolism of the cells and the regulations of the gene expression

细胞代谢调控（网络） 酶活性的调节 细胞信号传递系统 （主要的调控机制）

各种概念性的东西

经典的调控模式：

1. 原核细胞中的操纵子模型（乳糖操纵子） 阻遏物 合成途径操纵子的衰竭子 生长速度的调节 时序控制 翻译水平和反义RNA

（1． 转录水平的调节

1.1 乳糖操纵子模型[结构、调控系统]

[操纵子 结构基因 调节基因 阻遏物 组成型基因和组成型突变 操纵基因 负调控 诱导和诱导物 正控制系统 等的概念 葡萄糖效应的机制]医 学 全 在线 www.drtest.cn

1.2 色氨酸操纵子[结构、调控系统]

[辅阻遏物 前导肽 衰竭子 等各种重要概念 粗细调节的机制及实验依据]

1.3 σ因子对基因表达的调控

2． 翻译水平的调节（涉及到的各种名词解释、机理）

2.1 稀有密码子对翻译的影响

2.2 重叠基因对翻译的影响

2.3 翻译的阻遏

2.4 mRNA的高级结构对翻译的影响

2.5 小分子RNA与翻译调控

2.6 魔斑核苷酸对翻译的影响）

2. 真核生物基因表达的调节（各概念、机理、影响因素等）

（1． 真核基因表达调控的特点

2． 转录前水平的调节

2.1 DNA修饰调控基因转录

2.2 染色体结构改变的调节作用

2.3 DNA水平的调节 [基因扩增、重排、丢失]

3． 转录水平的调节

3.1 真核基因转录控制的要素

3.2 转录因子DNA结合功能域的结构特征

3.2.1 螺旋-转角-螺旋

3.2.2 锌指结构

3.2.3 亮氨酸拉链

3.2.4 helix-loop-helix

3.3 转录因子活化结构域

3.4 转录抑制因子的作用模式

4． 转录后的控制

4.1 转录后的弱化

4.2 RNA加工对基因表达的调控

4.3 RNA的运送

5．翻译水平的调节

5.1 mRNA的稳定性对翻译的影响

5.2 mRNA5’前导序列对翻译的影响

5.3 翻译起始因子的磷酸化对蛋白质合成的影响

5.4 mRNA3’端的结构对翻译速率和mRNA寿命的影响

5.5 翻译延伸过程对蛋白质合成的影响）

增强子 沉默子 顺式作用因子 反式作用因子

各水平的调控 蛋白质的加工 分子间的-S-S- 肽链的切除 糖基化、甲基化 分子伴侣等

翻译准确性与？有关：医 学 全 在 线 www.drtest.cn

1．错误率（1/10）

密码子与反密码子的配对错误率高

2．转录过程中的通续性（百分之几）

3．移码（10-3～10-4）

4．翻译的不完整性（DNA的错配率：10-9）

§40 Genetic engineering

基本原理：DNA 克隆 载体（基本要求） 宿主

重要的概念： 基因文库 cDNA文库 宿主细胞的表达系统（真核与原核细胞的优缺点的比较） 构建文库的基本原理 PCR（定义、原理、分类、主要用途等） 基因的定位诱导 基因克隆的表达过程 等

蛋白质工程

求生物化学名词解释

第一章

1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成

不需要从食物中获得的氨基酸。

4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。

5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成**）化合物的反应。

6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

第二章

1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。

第三章

1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是

通过降低活化能加快反应的速度。

2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。

4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。

6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。

9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。

11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。

14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。

15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而

υmax不变。

17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。

20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。

22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。

23，别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。

24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。

25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。

26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。

27，别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。

第四章

1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。

2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。

3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。

4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。

5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。

6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。

7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。

8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。

9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。

10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。

11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。

12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。

13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。

14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。

第五章

1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。

2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。

3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。

4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。

5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。

6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。

7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。

9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。

11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。

12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。

13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。

14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。

15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。

17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。

第六章

1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。

2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。

3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。

4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。

5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。

7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。

8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。

9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。

10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。

11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。

12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。

13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。

15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。

16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。

17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。

18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。

19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。

20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。

21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。

22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。

第七章

1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。

2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。

4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。

5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。

6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。

7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .

8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .

9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。

10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。

11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。

12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。

13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。

15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。

17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。

18．核小体（nucleosome）:用

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628 细胞生物学

《细胞生物学》（面向二十一世纪教材），翟中和，王喜忠，丁明孝主编，高等教育出版社，2000年8月第1版和2007年8月第3版

821 生化与分子生物学

《现代分子生物学》（第二版），朱玉贤等，高等教育出版社，2002年

《生物化学》（第三版）（上册），王镜岩等主编，高等教育出版社，2002年

36、华中科技大学材料模具方向考研都考什么？

华中科技大学材料考研真题及其详解，复习精编 ，模拟真题等相关的复习资料可以查询华中科技大学勤远考研网的。

①101 思想政治理论②201 英语一③302 数学二④810

( 810、811 选一)

④810 材料成形原理

《材料成形原理》，吴树森，柳玉起主编，机械工业出版社，2008年

④811 微机原理及接口技术

《单片微型计算机原理与应用》（第1版），胡乾斌等，华中理工大学出版社，1997年7月

《单片微型计算机原理与接口技术》（第2版），陈光东，华中理工大学出版社，1999年4月

好了，今天我们就此结束对“米氏常数的名词解释”的讲解。希望您已经对这个主题有了更深入的认识和理解。如果您有任何问题或需要进一步的信息，请随时告诉我，我将竭诚为您服务。